پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 161 |
| تعداد شماره‌ها | 6,532 |
| تعداد مقالات | 70,501 |
| تعداد مشاهده مقاله | 124,093,923 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 97,198,738 |
همسان‌سازی، تعیین توالی و بیان بخش C ترمینال پروتئین شوک حرارتی 70 (HSP70 )مایکوباکتریوم آویوم تحت گونه پاراتوبرکلوزیس | ||
| مجله تحقیقات دامپزشکی (Journal of Veterinary Research) | ||
| مقاله 1، دوره 66، شماره 4، دی 1390، صفحه 289-298 اصل مقاله (1.72 M) | ||
| نویسندگان | ||
| غلامرضا نیکبخت بروجنی1؛ غلامرضا نیکبخت بروجنی2؛ حسن تاجبخش3؛ نادر مصوری4؛ سید امیر حسین جلالی2 | ||
| 1گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی دانشگاه شهید چمران | ||
| 2گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی دانشگاه تهران | ||
| 3فرهنگستان علوم جمهوری اسلامی ایران | ||
| 4بخش توبرکولین، موسسه واکسن و سرم سازی رازی | ||
| چکیده | ||
| پروتئین‌های شوک حرارتی (HSPs) در نقش کمک ایمنی باعث افزایش توان پاسخ دستگاه ایمنی ذاتی و اختصاصی بدن نسبت به آنتی ژن‌های مختلـف بـه خصوص آنتی ژن‌های توموری و آنتی ژن‌های عوامل عفونی مختلف می‌شوند. بخش C ترمینال پروتئین شوک حرارتی مایکوباکتریوم توبرکلوزیس در کنار آنتی ژن‌های پروتئینی ساختاری قدرتمند برای تحریک پاسخ‌های ایمنی فراهم می‌آورد. در مورد پروتئین شوک حرارتی 70 متعلق به گونه پاراتوبرکلوزیس و نقش آن در تحریک سیستم ایمنی مطالعات چندانی صورت نگرفته است، اما به نظر می‌رسد در ساختار واکسن DNA هم‌چون توبرکلوزیس از توانایی‌های بالایی برخوردار باشد. در این مطالعه پلاسمید اوکاریوتی 1pEGFP-N حاوی قسمت C ترمینال پروتئین شوک حرارتی مایکوباکتریوم پاراتوبرکلوزیس طراحی و ساخته شد. در این پلاسمید از ژن پروتئین سبز درخشان در کنار ژن هدف برای تأیید بیان و بررسی کارایی پلاسمید استفاده گردید. صحت توالی نوکلئوتیدی قطعه همسان‌سازی شده در پلاسمید مزبور با روش تعیین توالی مشخص شد.همچنین بیان پروتئین حاصل از پلاسمید طراحی شده در کشت سلول 7COS- با رونوشت برداری معکوس به اثبات رسید . نتایج حاصل از این مطالعه نشان داد که پلاسمید بیان شونده اوکاریوتی 1pEGFP-N حاوی قطعه C ترمینال ژن پروتئین شوک حرارتی مایکوباکتریوم آویوم تحت گونه پاراتوبرکلوزیس به خوبی قابلیت بیان در کشت سلول 7COS- را دارد. این پلاسمید را می‌توان به‌عنوان یک محمل در تهیه واکسن‌های DNA واجد قطعه C ترمینال پروتئین شوک حرارتی 70 مایکوباکتریوم آویوم تحت گونه پاراتوبرکلوزیس به کار برد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| پروتئین سبز درخشان.؛ پروتئین شوک حرارتی 70؛ مایکوباکتریوم پاراتوبرکلوزیس | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| CLONING, SEQUENCINGAND EXPRESSION OF HSP70 C- TERMINALDOMAIN IN MYCOBACTERIUM AVIUM SUBSP. PARATUBERCULOSIS | ||
| نویسندگان [English] | ||
| gholamraza nikbakhat1؛ Gholam Reza Nikbakht Broujeni2؛ Hasan Tadjbakhsh3؛ Nader Mosavari4؛ Syed Amir Hossein Jalali2 | ||
| چکیده [English] | ||
| Heat shock proteins (HSPs) have been shown to act as an adjuvant when co-administered with different antigens, especially tumor antigens or antigens from infectious agents. C-terminal domain of Mycobacterium tuberculosis heat shock protein 70 (Hsp70), when fused to peptide antigens, provides a unique structure that is able to induce potent immune responses. In this study, aneukaryotic expression vector pEGFP-N1, containing C-terminal domain of Mycobacterium paratuberculosis HSP 70, Green Fluorescent Protein (GFP) gene in the plasmid construct , was designed for use as a reporter. With GFP system, expression of the target protein was evaluated in the cell culture. The nucleotide sequence of the cloned gene was revealed by sequencing. The protein expression of designed plasmid was also proved by reverse transcriptase polymerase chain reaction (RT-PCR). Our eukaryotic expression vector (pEGFP-N1 -hsp70 c-terminal) was successfully constructed and HSP70 c-terminal domain protein was expressed effectively. The current experiment, as a basis for a new DNAvaccine design, can be used for the future studies on reverse vaccinology | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| green fluorescent protein (GFP)., heat shock protein 70(Hsp70), Mycobacterium avium subsp. paratuberculosis | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 2,958 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 1,711 |
||