پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 161 |
| تعداد شماره‌ها | 6,525 |
| تعداد مقالات | 70,433 |
| تعداد مشاهده مقاله | 123,980,365 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 97,104,645 |
میان کنش پروتئین های غیر هیستونی HMG با یکدیگر و با هیستونها | ||
| مجله علوم دانشگاه تهران (منتشر نمی شود) | ||
| مقاله 4، 1 و 2، شماره 0 - شماره پیاپی 1238، تیر 1367 اصل مقاله (722.77 K) | ||
| نویسنده | ||
| دکتر عذرا ربانی چادگانی* | ||
| چکیده | ||
| اتصال احتمالی پروتئین های غیر هیستونی کروماتین از نوع HMG به یکدیگر و به هیستونها با استفاده از ترکیباتی که گروه فعال دارند مانند دی متیل سوبریمیدیت در کروماتین و در سلول مطالعه شده است. الکتروفورز نمونه های میان کنش کرده و شاهد بر روی ژل اسید اوره SDS طرح پیچیده ای را نشان می دهد که آنالیز آنها بسیار مشکل است. بمنظور ساده نمودن آزمایش ابتدا پروتئین های HMG بوسیله سولفات آمونیم رسوب داده شوند. سپس عمل میان کنش بر روی آن انجام شد. نتایج نشان می دهد که این پروتئین ها توانائی ایجاد تجمع خودبخودی را مانند آنچه که در هیستونها مشاهده شده است ندارند ولیکن قادرند به سایر پروتئین های کروماتین (هیستونها) متصل شوند. مطالعه میان کنش این پروتئین ها با هیستونها در محلول دلالت بر این دارد که HMG1 و HMG2 با هیستون H1 و HMG2 با دایمر H2A – H2B کمپلکس تشکیل داده و ترکیباتی با وزن ملکولی بالا (D 6000) را می دهند HMG17 با هیچیک از پروتئین های هیستونی میان کنش نشان نمی دهد. نتایج حاصل نقش احتمالی و محل اتصال پروتئین های HMG خصوصاً HMG2 را در کروماتین مشخص می سازد. | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| - | ||
| چکیده [English] | ||
| The Possible association of High - Mobility - Group nonhistone chromosomal pioteins with each other and with histones was studied in chromatin and in solution using bifunctional cross - linking reagent, dimethylsubrimidate (DMS). Electrophoretic analysis of cross - linked products on both acid - urea and SDS polyacrylamide gels showed a very complex pattern which was difficult to interpret. The experiment was simplified by fraction - ating the O.35M NaCl extracted proteins by ammonium sulfate, then carring out the chemical crosslinking on these groups. The results showed that HMG proteins are not self aggregating proteins like histones, but interact with other chromosomal proteins (histones). Crosslinkng of HMG proteins with histones in solution indicated that MHG1 and 2 bind to histone H1 and HMG2 interacts with dimer of H2A - H2B complex giving a high molecular weight bands (60, 000D), HMG1 7 failed to demonstrate any interaction with these proteins The results imply the possible role and binding site of HMG proteins in chromtin. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 3,054 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 908 |
||